Иммуноглобулины по структуре, антигенным и иммунобио­логическим свойствам разделяются на пять классов: IgM, IgG, IgA, IgE, IgD.

Иммуноглобулин класса G . Изотип G состав­ляет основную массу Ig сыворотки крови. На его долю приходится 70-80 % всех сывороточ­ных Ig, при этом 50 % содержится в тканевой жидкости. Среднее содержание IgG в сыворот­ке крови здорового взрослого человека 12 г/л. Период полураспада IgG - 21 день.

IgG - мономер, имеет 2 антигенсвязывающих центра (может одновременно свя­зать 2 молекулы антигена, следовательно, его валентность равна 2), молекулярную массу около 160 кДа и константу седиментации 7S. Различают подтипы Gl, G2, G3 и G4. Синтезируется зрелыми В-лимфоцитами и плазматическими клетками. Хорошо опре­деляется в сыворотке крови на пике первич­ного и при вторичном иммунном ответе.

Обладает высокой аффинностью. IgGl и IgG3 связывают комплемент, причем G3 ак­тивнее, чем Gl. IgG4, подобно IgE, обладает цитофильностью (тропностью, или сродс­твом, к тучным клеткам и базофилам) и участ­вует в развитии аллергической реакции I типа. В иммунодиагностических реакциях IgG может проявлять себя как не­полное антитело.

Легко проходит через плацентарный барь­ер и обеспечивает гуморальный иммунитет новорожденного в первые 3-4 месяца жизни. Способен также выделяться в секрет слизис­тых, в том числе в молоко путем диффузии.

IgG обеспечивает нейтрализацию, опсонизацию и маркирование антигена, осуществля­ет запуск комплемент-опосредованного цито­лиза и антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности.

Иммуноглобулин класса М. Наиболее круп­ная молекула из всех Ig. Это пентамер, кото­рый имеет 10 антигенсвязывающих центров, т. е. его валентность равна 10. Молекулярная масса его около 900 кДа, константа седи­ментации 19S. Различают подтипы Ml и М2. Тяжелые цепи молекулы IgM в отличие от других изотипов построены из 5 доменов. Период полураспада IgM - 5 дней.

На его долю приходится около 5-10 % всех сывороточных Ig. Среднее содержание IgM в сыворотке крови здорового взрослого человека составляет около 1 г/л. Этот уровень у человека достигается уже к 2-4-летнему возрасту.

IgM филогенетически - наиболее древний иммуноглобулин. Синтезируется предшест­венниками и зрелыми В-лимфоцитами. Образуется в начале первичного иммунного ответа, также первым начинает синтезиро­ваться в организме новорожденного - опре­деляется уже на 20-й неделе внутриутробного развития.

Обладает высокой авидностью, наиболее эффективный активатор комплемента по клас­сическому пути. Участвует в формировании сывороточного и секреторного гуморального иммунитета. Являясь полимерной молекулой, содержащей J-цепь, может образовывать сек­реторную форму и выделяться в секрет сли­зистых, в том числе в молоко. Большая часть нормальных антител и изоагглютининов относится к IgM.

Не проходит через плаценту. Обнаружение специфических антител изотипа М в сыво­ротке крови новорожденного указывает на бывшую внутриутробную инфекцию или де­фект плаценты.

IgM обеспечивает нейтрализацию, опсонизацию и маркирование антигена, осуществля­ет запуск комплемент-опосредованного цито­лиза и антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности.

Иммуноглобулин класса А. Существует в сы­вороточной и секреторной формах. Около 60 % всех IgA содержится в секретах слизистых.

Сывороточный IgA: На его долю прихо­дится около 10-15% всех сывороточных Ig. В сыворотке крови здорового взрослого чело­века содержится около 2,5 г/л IgA, максимум достигается к 10-летнему возрасту. Период полураспада IgA - 6 дней.

IgA - мономер, имеет 2 антигенсвязывающих центра (т. е. 2-валентный), молекуляр­ную массу около 170 кДа и константу седи­ментации 7S. Различают подтипы А1 и А2. Синтезируется зрелыми В-лимфоцитами и плазматическими клетками. Хорошо опре­деляется в сыворотке крови на пике первич­ного и при вторичном иммунном ответе.

Обладает высокой аффинностью. Может быть неполным антителом. Не связывает комплемент. Не проходит через плацентар­ный барьер.

IgA обеспечивает нейтрализацию, опсонизацию и маркирование антигена, осуществля­ет запуск антителозависимой клеточно-опосредованной цитотоксичности.

Секреторный IgA: В отличие от сывороточ­ного, секреторный sIgA существует в полимерной форме в виде ди- или тримера (4- или 6-валентный) и содержит J- и S-пeптиды. Молекулярная масса 350 кДа и выше, константа седиментации 13S и выше.

Синтезируется зрелыми В-лимфоцитами и их по­томками - плазматическими клетками со­ответствующей специализации только в пре­делах слизистых и выделяется в их секреты. Объем продукции может достигать 5 г в сутки. Пул slgA считается самым многочисленным в организме - его количество превышает суммарное содержание IgM и IgG. В сыворотке крови не обнаруживается.

Секреторная форма IgA - основной фак­тор специфического гуморального местного иммунитета слизистых оболочек желудочно-кишечного тракта, мочеполовой системы и респираторного тракта. Благодаря S-цепи он устойчив к действию протеаз. slgA не активи­рует комплемент, но эффективно связывается с антигенами и нейтрализует их. Он препятс­твует адгезии микробов на эпителиальных клетках и генерализации инфекции в преде­лах слизистых.

Иммуноглобулин класса Е. Называют так­же реагином. Содержание в сыворотке крови крайне невысоко - примерно 0,00025 г/л. Обнаружение требует применения специаль­ных высокочувствительных методов диагнос­тики. Молекулярная масса - около 190 кДа, константа седиментации - примерно 8S, мо­номер. На его долю приходится около 0,002 % всех циркулирующих Ig. Этот уровень дости­гается к 10-15 годам жизни.

Синтезируется зрелыми В-лимфоцитами и плазматическими клетками преиму­щественно в лимфоидной ткани бронхолегочного дерева и ЖКТ.

Не связывает комплемент. Не проходит че­рез плацентарный барьер. Обладает выражен­ной цитофильностью - тропностью к тучным клеткам и базофилам. Участвует в развитии гиперчувствительности немедленного типа - реакция I типа.

Иммуноглобулин класса D. Сведений об Ig данного изотипа не так много. Практически полностью содержится в сыворотке крови в концентрации около 0,03 г/л (около 0,2 % от общего числа циркулирующих Ig). IgD имеет молекулярную массу 160 кДа и константу се­диментации 7S, мономер.

Не связывает комплемент. Не проходит че­рез плацентарный барьер. Является рецепто­ром предшественников В-лимфоцитов.

Иммуноглобулины - это молекулы гликопротеинов, которые продуцируют плазматические клетки в ответ на иммуноген-антиген (чужеродная молекула, включающая иммунный ответ - молекулы поверхности бактерий, вирусов, грибов). Иммуноглобулины выполняют функцию антител.

Общие функции иммуноглобулинов:

• Специфическое связывание антигена - защитная функция

• Активация комплемента,
• Связь с различными клетками иммунной системы

Общая структура иммуноглобулинов (рис.1).

Иммуноглобулины (Igs) - гликопротеины, состоят из легких (L) и тяжелых (Н) полипептидных цепей.
Простейшая молекулу антитела имеет форму Y и состоит из четырех полипептидных цепей: двух Н-цепей и двух цепей L. Четыре цепи связаны дисульфидными мостиками. В молекуле антител различают вариабельные (V L и V H) и константные (C L и C H) области и шарнирный участок.

Н-цепи различны для каждого из пяти классов (изотипов) иммуноглобулинов и обозначаются γ, α, μ, δ и ε, Тип тяжелой цепи определяет название класса, а именно
IgA, IgG, IgM, IgD, IgE. Легких цепей только два вида κ и λ . В структуре молекулы иммуноглобулинов содержатся только один из двух видов легких цепей.

L и Н-цепи подразделяются на вариабельные и константные области. Области состоят из трехмерно уложенных, повторяющихся сегментов, называемых доменами. L цепь состоит из одного переменного (V L) и одного постоянного (C L) домена. Большая часть H цепей состоят из одного переменного (V H) и трёх постоянных (C H) доменов (IgG и IgA имеют три C H доменов, в то время как IgM и IgE - четыре.

Вариабельные области несут ответственность за связывание антигенов, тогда как константные - ответственны за различные биологические функции, например, активацию комплемента, связывание с рецепторами клеточной поверхности, перенос через плаценту..

Обе вариабельные области L и Н-цепей имеют три чрезвычайно переменных («гипервариабельных") аминокислотных последовательности на N конце. Они формируют сайт связывания антигена.

Под действием протеолитического фермента пепсина молекулы иммуноглобулинов расщепляются на два фрагмента: F(ab)2 - связывающий антиген, и Fc - кристаллизующийся. Домены Fc выполняют биологические, эффекторные функции иммуноглобулинов.

При электрофо резе сыворотки крови иммуноглобулины мигрируют во фракции гамма-глобулинов. Т ест на гамма-глобулины используется для оценки количества иммуноглобулинов в крови. Иммуноглобулины вырабатываются организмом в ответ на чужеродные вещества, такие как бактерии, вирусы и раковые клетки.

Тест на гамма-глобулины является диагностической процедурой, которая может помочь врачам определить проблему с тем, чтобы начать лечение. Следует отметить, что этот тест выполняется только в случае серьезных заболеваний.

Результаты определения иммуноглобулинов выдаются через несколько дней, нормальными значениями являются следующие:

• IgA : 85 - 385 мг / дл
• IgG : 565 - 1765 мг / дл
• IgM : 55 - 375 мг / дл
• IgD : 8 мг / дл или меньшей
• IgE : 4,2 - 592 мг / дл

Оценка результатов анализа на иммуноглобулины (антитела)

Высокие и низкие значения не являются нормальными и могут быть признаком основного заболевания.

Высокие значения IgA могут быть признаком множественной миеломы, цирроза печени, хронического гепатита, ревматоидного артрита и системной красной волчанки или СКВ.

Низкие значения IgA могут быть признаком повреждения почек, некоторых видов лейкемии и энтеропатии.

Высокие значения IgG могут быть признаком СПИДа, рассеянного склероза и хронического гепатита.

Низкие значения IgG могут быть признаком макроглобулинемии, нефротического синдрома и некоторых видов лейкемии.

Низкие значения IgM могут указывать на множественную миелому, некоторые виды лейкемии и наследственные иммунные заболевания.

Низкие значения IgE являются показателем болезни, называемой атаксия-телеангиэктазия. Это редкое заболевание, при котором нарушена функция мышц.

Терапия гамма-глобулином

При электрофорезе белков сыворотки крови на бумаге или агаре из-за разного соотношения молекулярная масса/заряд белки перемещаются с разной скоростью. Как следствие образуются фракции альбумина, альфа - , бета- и гамма-глобулинов. Гамма-глобулиновая фракция представлена антителами, совокупность которых называют гамма-глобулин.

Доказано, что гамма-глобулин из крови человека может использоваться для лечения инфекций. Этот метод называется терапия гамма-глобулином. Процедура включает введение препарата гамма-глобулина в вену или мышцу.

Иммуноглобулины – это те самые антитела, которые являются одним из главных факторов иммунитета. Защитные процессы постоянно протекающие в нашем организме чрезвычайно сложны. Иммуноглобулины участвуют в осуществлении функций гуморального иммунитета – то есть, защиты, действующей в биологических жидкостях: тканевой жидкости, лимфе, сыворотке крови.

Антитела – обеспечивают специфический иммунитет, то есть защиту от конкретных возбудителей болезней, чужеродных тканей, токсинов и так далее - антигенов. Например, при встрече организма с вирусом герпеса , в его крови вырабатываются антитела именно к данному виду вируса герпеса (а не ко всем его видам или не ко всем вирусам вообще).

Механизмы действия иммуноглобулинов

Сильно упрощая запутанные пути биохимических превращений, можно сказать, что первая функция антител – облепить поверхность антигена. Таким образом, другие клетки, отвечающие за уничтожение вирусов, бактерий, грибов, прочих факторов, способных разрушить наше здоровье, получают сигнал, где их цель – двигаются к ней и начинают ее растворять, поглощать, выводить из организма.

Вторая функция – запустить другие механизмы реакции: воспаление, аллергию и так далее.

Виды антигенов и иммуноглобулинов

• Против возбудителей инфекций действуют антиинфекционные антитела.

• Против токсинов, которые выделяют возбудители, действуют антитоксические антитела.

• Против тканей представителей того же биологического вида (тканей другого человека, например, при пересадке) действуют алло антитела .

• Против тканей представителей другого биологического вида действуют изоантитела .

• Избыток антител уничтожают антиидиотипические антитела.

• Развитие аутоиммунных заболеваний, когда разрушаются ткани самого организма, связано с образованием аутоантител , «борющихся» с собственными тканями.

• Наконец, существуют антитела-свидетели , которые появляются при столкновении организма с инфекцией, но никак не влияют на ее развитие.

Классификация иммуноглобулинов

IgA – иммуноглобулины, которые осуществляют первичную защиту организма, находясь в слюне, слезах, на слизистой дыхательных путей, половых органов.

IgD – очевидно, участвуют в «специализации» лимфоцитов, «нацеливая» их на разные антигены.

IgM – самые ранние антитела, которые возникают при первой встрече организма с антигеном. При обнаружении иммуноглобулинов этого класса, например, к вирусу ветряной оспы, можно сказать, что человек недавно впервые столкнулся с этой инфекцией.

Иммуноглобулин IgG

Основной иммуноглобулин в крови человека - и по многофункциональности, и по количеству в сыворотке. Это антитела, отвечающие за длительный иммунитет. Это единственный иммуноглобулин, который передается от матери – ребенку, проникая через плацентарный барьер, и позволяет сформировать пассивный иммунитет на первые месяцы жизни малыша, пока у него вырабатываются собственные антитела.

Данный иммуноглобулин получают из крови здоровых доноров и вводят в виде лекарства, например, при тяжелых инфекционных заболеваниях или в качестве заменителя собственных антител при иммунодефиците. Лечение с применением Иммуноглобулина человеческого нормального – сложный процесс, который может проходить только под наблюдением врачей.

Иммуноглобулины IgЕ

Эти антитела, также, находятся на слизистых и активируют защиту организма, если «линия обороны» антител IgA – «прорвана». Данные иммуноглобулины запускают механизмы воспаления, аллергии, «призывают» к месту «вторжения» все прочие клетки и антитела IgG. В сыворотке этих антител ничтожно мало, но при развитии аллергических заболеваний, например, бронхиальной астмы или крапивницы – они обнаруживаются в больших количествах.

Диагностика заболеваний при помощи определения иммуноглобулинов

Медицина не только изучила функции антител в организме, но и разработала методы анализа, благодаря которым можно прояснить картину наличия тех или иных иммуноглобулинов у конкретного пациента (см. иммунограмма). Это позволяет диагностировать заболевание, не обнаруживая сам возбудитель, а только антитела к нему.

Например, если преобладают IgM (антитела данного класса против определенного возбудителя) – значит, инфекция проникла в организм недавно. Если же специфических IgM нет, но присутствуют IgG к данному возбудителю – значит эта «встреча» произошла давно (возможно или полное излечение или переход инфекции в хроническую форму). IgE, как мы уже сказали, присутствуют при активном аллергическом процессе. И так далее.

Оцените Иммуноглобулин !

Мне помогло 53

Мне не помогло 11

Общее впечатление: (15)

Иммуноглобулины подразделяют на классы в зависимости от структуры, свойств и антигенных особенностей их тяжелых цепей. Легкие цепи в молекулах иммуноглобулинов представлены двумя изотипами - лямбда (λ) и каппа (κ), которые различаются по химическому составу как вариабельных, так и константных участков, в частности наличием модифицированной аминогруппы на М-конце к-цепи. Они одинаковы у всех классов. Тяжелые цепи иммуноглобулинов подразделены на 5 изотипов (γ, μ, α, δ, ε), которые определяют их принадлежность к одному из пяти классов иммуноглобулинов: G, М, A, D, Е соответственно. Они отличаются друг от друга по структуре, антигенным и другим свойствам.

Таким образом, в состав молекул разных классов иммуноглобулинов входят легкие и тяжелые цепи, которые относятся к разным изотипическим вариантам иммуноглобулинов.

Наряду с ними имеются аллотипические варианты (аллотипы) иммуноглобулинов, несущие индивидуальные антигенные генетические маркеры, которые служат для их дифференцировки.

Наличием специфического для каждого иммуноглобулина антигенсвязывающего участка, образованного гипервариабельными доменами легкой и тяжелой цепи, обусловлены их различные антигенные свойства. Эти различия положены в основу деления иммуноглобулинов на идиотипы. Накопление любых антител, несущих в структуре своих активных центров новые для организма антигенные эпитопы (идиотипы), приводит к индукции иммунного ответа на них с образованием антител, получивших название антиидиотипических.

Свойства иммуноглобулинов

Молекулы иммуноглобулинов разных классов построены из одних и тех же мономеров, имеющих по две тяжелых и по две легких цепи, которые способны соединяться в ди- и полимеры.

К мономерам относятся иммуноглобулины G и Е, к пентамерам - IgM, a IgA могут быть представлены мономерами, димерами и тетра-мерами. Мономеры соединены между собой так называемой соединительной цепью, или j-цепью (англ. joining - соединительный).

Иммуноглобулины разных классов отличаются друг от друга биологическими свойствами. Прежде всего это относится к их способности связывать антигены. В данной реакции у мономеров IgG и IgE участвуют два антигенсвязывающих участка (активных центра), обусловливающих бивалентность антител. При этом каждый активный центр связывается с одним из эпитопов поливалентного антигена, образуя сетевую структуру, которая выпадает в осадок. Наряду с би- и поливалентными существуют моновалентные антитела, у которых функционирует лишь один из двух активных центров, способный связаться лишь с единичной антигенной детерминантой без последующего образования сетевой структуры иммунных комплексов. Такие антитела называются неполными, они выявляются в сыворотке крови с помощью реакции Кумбса.

Иммуноглобулины характеризуются различной авидностъю, под которой понимают скорость и прочность связывания с молекулой антигена. Авидность зависит от класса иммуноглобулинов. В этой связи наиболее выраженной авидностью обладают пентамеры иммуноглобулинов класса М. Авидность антител меняется в процессе иммунного ответа в связи с переходом от синтеза IgM к преимущественному синтезу IgG.

Разные классы иммуноглобулинов отличаются друг от друга по способности проходить через плаценту, связывать и активировать комплемент. За эти свойства отвечают отдельные домены Fc-фрагмента иммуноглобулина, образованные его тяжелой цепью. Так, например, цитотропность IgG определяется СγЗ-доменом, связывание комплемента - Сγ2-доменом и т.д.

Иммуноглобулины класса G (IgG) составляют около 80% сывороточных иммуноглобулинов (в среднем 12 г/л), с молекулярной массой 160000 и скоростью седиментации 7S. Они образуются на высоте первичного иммунного ответа и при повторном введении антигена (вторичный ответ). IgG обладают достаточно высокой авидностью, т.е. сравнительно высокой скоростью связывания с антигеном, особенно бактериальной природы. При связывании активных центров IgG с эпитопами антигена в области его Fc-фрагмента обнажается участок, ответственный за фиксацию первой фракции системы комплемента, с последующей активацией системы комплемента по классическому пути. Этим обусловливается способность IgG участвовать в защитных реакциях бактериолиза. IgG является единственным классом антител, проникающим через плаценту в организм плода. Через некоторое время после рождения ребенка содержание его в сыворотке крови падает и достигает минимальной концентрации к 3-4 мес, после чего начинает возрастать за счет накопления собственных IgG, достигая нормы к 7-летнему возрасту. Около 48% IgG содержится в тканевой жидкости, в которую он диффундирует из крови. IgG, так же как и иммуноглобулины других классов, подвергается катаболи-ческому распаду, который происходит в печени, макрофагах, воспалительном очаге под действием протеиназ.

Известны 4 подкласса IgG, различающиеся по структуре тяжелой цепи. Они обладают разной способностью взаимодействовать с комплементом и проходить через плаценту.

Иммуноглобулины класса М (IgM) первыми начинают синтезироваться в организме плода и первыми появляются в сыворотке крови после иммунизации людей большинством антигенов. Они составляют около 13% сывороточных иммуноглобулинов при средней концентрации 1 г/л. По молекулярной массе они значительно превосходят все другие классы иммуноглобулинов. Это связано с тем, что IgM являются пентамерами, т.е. состоят из 5 субъединиц, каждая из которых имеет молекулярную массу, близкую к IgG. IgM принадлежит большая часть нормальных антител - изогемагглютининов, которые присутствуют в сыворотке крови в соответствии с принадлежностью людей к определенным группам крови. Эти аллотипические варианты IgM играют важную роль при переливании крови. Они не проходят через плаценту и обладают наиболее высокой авидностью. При взаимодействии с антигенами in vitro вызывают их агглютинацию, преципитацию или связывание комплемента. В последнем случае активация системы комплемента ведет к лизису корпускулярных антигенов.

Иммуноглобулины класса A (IgA) встречаются в сыворотке крови и в секретах на поверхности слизистых оболочек. В сыворотке крови присутствуют мономеры IgA с константой седиментации 7S в концентрации 2,5 г/л. Данный уровень достигается к 10 годам жизни ребенки. Сывороточный IgA синтезируется в плазматических клетках селезенки, лимфатических узлов и слизистых оболочек. Они не агглютинируют и не преципитируют антигены, не способны активировать комплемент по классическому пути, вследствие чего не лизи-руют антигены.

Секреторные иммуноглобулины класса IgA (SIgA) отличаются от сывороточных наличием секреторного компонента, связанного с 2 или 3 мономерами иммуноглобулина А. Секреторный компонент является β-глобулином с молекулярной массой 71 KD. Он синтезируется клетками секреторного эпителия и может функционировать в качестве их рецептора, а к IgA присоединяется при прохождении последнего через эпителиальные клетки.

Секреторные IgA играют существенную роль в местном иммунитете, поскольку препятствуют адгезии микроорганизмов на эпителиальных клетках слизистых оболочек рта, кишечника, респираторных и мочевыводящих путей. Вместе с тем SIgA в агрегированной форме активирует комплемент по альтернативному пути, что приводит к стимуляции местной фагоцитарной защиты.

Секреторные IgA препятствуют адсорбции и репродукции вирусов в эпителиальных клетках слизистой оболочки, например при аденовируспой инфекции, полиомиелите, кори. Около 40% общего IgA содержится в крови.

Иммуноглобулины класса D (lgD). До 75% IgD содержится в крови, достигая концентрации 0,03 г/л. Он имеет молекулярную массу 180 000 D и скорость седиментации около 7S. IgD не проходит через плаценту и не связывает комплемент. До сих пор неясно, какие функции выполняет IgD. Полагают, что он является одним из рецепторов В-лимфоцитов.

Иммуноглобулины класса Е (lgE). В норме содержатся в крови в концентрации 0,00025 г/л. Они синтезируются плазматическими клетками в бронхиальных и перитонеальных лимфатических узлах, в слизистой оболочке желудочно-кишечного тракта со скоростью 0,02 мг/кг массы в сутки. Иммуноглобулины класса Е называют также реагинами, поскольку они принимают участие в анафилактических реакциях, обладая выраженной цитофильностью.

Ответ: Иммуноглобулины:

Иммуноглобулинами называются белки, которые синтезируются под влиянием антигена и специфически с ним реагируют. При электрофорезе они локализуются в глобулиновых фракциях.

Иммуноглобулины состоят из полипептидных цепей. В молекуле иммуноглобулина различают четыре структуры:

Первичная – это последовательность определенных аминокислот. Она строится из нуклеотидных триплетов, генетически детерминируется и определяет основные последующие структурные особенности.

Вторичная определяется конформацией полипептидных цепей.

Третичная определяет характер расположения отдельных участков цепи, создающих пространственную картину.

Четвертичная характерна для иммуноглобулинов. Из четырех полипептидных цепей возникает биологически активный комплекс. Цепи попарно имеют одинаковую структуру.

Любая молекула иммуноглобулина имеет Y-образную форму и состоит из 2 тяжелых (Н) и 2 легких (L) цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Каждая молекула ИГ имеет 2 одинаковых антигенсвязывающих фрагмента Fab (англ. Fragment antigen binding) и один Fc-фрагмент (англ. Fragment cristalisable), с помощью которого ИГ комплементарно связываются с Fc-рецепторами клеточной мембраны.

Концевые участки легких и тяжелых цепей молекулы ИГ достаточно разнообразны (вариабельны), а отдельные области этих цепей отличаются особенно выраженным разнообразием (гипервариабельностью). Остальные участки молекулы ИГ относительно низменны (константны). В зависимости от строения констатных областей тяжелых цепей ИГ разделяются на классы (5 классов) и подвиды (8 подвидов). Именно эти константные области тяжелых цепей, существенно отличаясь по аминокислотному составу у различных классов ИГ, в конечном итоге определяют особые свойства каждого класса антител:

lgM активируют систему комплемента;

IgE связывается со специфическими рецепторами на поверхности тучных клеток и базофилов с высвобождением из этих клеток медиаторов аллергии;

IgA секретируется в различные жидкости организма, обеспечивая секреторный иммунитет;

IgD функционирует в основном в качестве мембранных рецепторов для антигена;

в IgG проявляет разнообразные виды активности, в том числе способность проникать через плаценту.

Классы иммуноглобулинов.

Иммуноглобулины G, IgG

Иммуноглобулины G – это мономеры, включающие 4 субкласса (IgGl – 77%; IgG2 – 11%; IgG3 – 9%; IgG4 – 3%), которые отличаются друг от друга по аминокислотному составу и антигенным свойствам. Их содержание в сыворотке крови колеблется от 8 до 16,8 мг/мл. период полураспада составляет 20-28 дней, а синтезируется в течение суток от 13 до 30 мг/кг. На их долю приходится 80% от общего содержания ИГ. Они защищают организм от инфекций. Антитела субклассов IgGl и IgG4 специфически связываются через Fc-фрагменты с возбудителем (иммунное опсонирование), а благодаря Fc- фрагментам взаимодействуют с Fc-рецепторами фагоцитов (макрофагов, полиморфноядерных лейкоцитов), способствуя тем самым фагоцитозу возбудителя. IgG4 участвует в аллергических реакциях и не способен фиксировать комплемент.

Антитела класса IgG играют основополагающую роль в гуморальном иммунитете при инфекционных заболеваниях, вызывая гибель возбудителя с участием комплемента и опсонизируя фагоцитарные клетки. Они проникают через плаценту и формируют антиинфекционный иммунитет у новорожденных. Они способны нейтрализовать бактериальные экзотоксины, связывать комплемент, участвовать в реакции преципитации.

Иммуноглобулины М, IgM

Иммуноглобулины М – это наиболее «ранние» из всех классов ИГ, включающие 2 субкласса: IgMl (65%) и IgM2 (35%). Их концентрация в сыворотке крови колеблется от 0,5 до 1,9 г/л или 6% от общего содержания ИГ. За сутки синтезируется 3-17 мг/кг, а период их полураспада составляет 4-8 суток. Они не проникают через плаценту. IgM появляется у плода и участвует в антиинфекционной защите. Они способны агглютинировать бактерий, нейтрализовать вирусы, активировать комплемент. IgM играют важную роль в элиминации возбудителя из кровеносного русла, в активации фагоцитоза. Значительное повышение концентрации IgM в крови наблюдается при ряде инфекций (малярия, трипаносомозе) как у взрослых, так и у новорожденных. Это показатель внутриутробного заражения возбудителя краснухи, сифилиса, токсоплазмоза, цитомегалии. IgM – это антитела, образующиеся на ранних сроках инфекционного процесса. Они отличаются высокой активностью в реакциях агглютинации, лизиса и связывания эндотоксинов грамотрицательных бактерий.

Иммуноглобулины A, IgA

Иммуноглобулины А – это секреторные ИГ, включающие 2 субкласса: IgAl (90%) и IgA2 (10%). Содержание IgA в сыворотке крови колеблется от 1.4 до 4.2 г/л или 13% от общего количества ИГ; ежедневно синтезируется от 3 до 50 мкг/кг. Период полураспада антител составляет 4-5 суток. IgA содержится в молоке, молозиве, слюне, в слезном, бронхиальном и желудочно-кишечном секрете, желчи, моче. В состав IgA входит секреторный компонент, состоящий из нескольких полипептидов, который повышает устойчивость IgA к действию ферментов. Это основной вид ИГ, участвующих в местном иммунитете. Они препятствуют прикреплению бактерий к слизистой, нейтрализуют энтеротоксин, активируют фагоцитоз и комплемент. IgA не определяется у новорожденных. В слюне он появляется у детей в возрасте 2 месяца., причем первым обнаруживается секреторный компонент SC. И только позднее полная молекула SigA. Возраст 3 мес. Многими авторами определяется как критический период; этот период особенно важен для диагностики врожденной или транзиторной недостаточности местного иммунитета.

Иммуноглобулины Е, IgE

Иммуноглобулины D, IgD

Иммуноглобулины D – это мономеры; их содержание в крови составляет 0,03-0.04 г/л или 1% от общего количества ИГ; в сутки их синтезируется от 1 до 5 мг/кг, а период полураспада колеблется в пределах 2-8 дней. IgD участвуют в развитии местного иммунитета, обладают антивирусной активностью, в редких случаях активируют комплемент. Плазматические клетки, секретирующие IgD, локализуются преимущественно в миндалинах и аденоидной ткани. IgD выявляются на B-клетках и отсутствуют на моноцитах, нейтрофилах и Т-лимфоцитах. Полагают, что IgD участвуют в дифференцировке В-клеток, способствуют развитию антиидиотипического ответа, участвуют в аутоиммунных процессах.